Examkin

Question

Difficulty: MediumGlobüler Proteinler (Hemoglobin, Miyoglobin)

Hemoglobin ve miyoglobin, oksijeni bağlama ve taşıma kapasiteleri bakımından farklı özelliklere sahip globüler proteinlerdir. Hemoglobinin doku düzeyinde oksijeni bırakma yeteneği (afinitesinin azalması), allosterik regülatörler ve ortam koşulları tarafından hassas bir şekilde düzenlenir.

Buna göre, hemoglobinin oksijen disosiasyon eğrisinin sağa kaymasına (P50P_{50} değerinin artmasına) neden olan biyokimyasal mekanizmalarla ilgili aşağıdakilerden hangisi doğrudur?

  1. 2,3−Bifosfogliserat2,3-Bifosfogliserat (2,3−BPG2,3-BPG), deoksihemoglobinin merkezi boşluğuna bağlanarak TT (gergin) konformasyonunu stabilize eder.Answer
  2. B
    Ortamdaki hidrojen iyonu (H+H^+) konsantrasyonunun azalması, hemoglobinin oksijene olan ilgisini azaltarak oksijen disosiasyon eğrisini sağa kaydırır.
  3. C
    Karbondioksit (CO2CO_2), hemoglobinin terminal amino gruplarına karbamat köprüleri ile bağlanarak RR (gevşek) formunu stabilize eder.
  4. D
    Miyoglobin, dört alt birimli yapısı sayesinde kooperatif bağlanma sergiler ve sigmoidal bir oksijen disosiasyon eğrisine sahiptir.
  5. E
    Doku sıcaklığının azalması, hemoglobinin oksijen afinitesini düşürerek dokulara oksijen salınımını kolaylaştırır.

Answer

2,3-Bifosfogliseratın deoksihemoglobinin merkezi boşluğuna bağlanarak T (gergin) konformasyonunu stabilize etmesi doğrudur.
2,3-Bifosfogliserat (2,3−BPG2,3-BPG), sadece deoksihemoglobinin (T formu) beta zincirleri arasındaki pozitif yüklü amino asitlerin oluşturduğu merkezi boşluğa bağlanabilir. Bu bağlanma, hemoglobinin düşük afiniteli olan T konformasyonunu iyonik etkileşimlerle stabilize eder. Sonuç olarak, hemoglobinin oksijene ilgisi azalır, oksijen disosiasyon eğrisi sağa kayar ve dokulara oksijen bırakılması kolaylaşır (P50P_{50} değeri yükselir).

Step-by-Step Solution

1
Hemoglobinin konformasyonel durumlarını belirle.
Hemoglobin yüksek afiniteli R (gevşek) ve düşük afiniteli T (gergin) formlarında bulunur.
Oksijen salınımı için T formunun stabilize edilmesi gerekir.
2
2,3-BPG'nin etkisini analiz et.
2,3-BPG, T formundaki hemoglobinin merkezi boşluğuna bağlanır ve bu düşük afiniteli yapıyı stabilize eder.
T formunun stabilizasyonu oksijenin hemoglobinden ayrılarak dokulara geçmesini sağlar (P50P_{50} artar).
3
Bohr etkisi ve diğer faktörleri değerlendir.
H+H^+ artışı (düşük pH), pCO2pCO_2 artışı ve sıcaklık artışı eğriyi sağa kaydırır.
Bu faktörler metabolik aktivitenin yüksek olduğu dokularda oksijen sunumunu artırmak için evrimleşmiş mekanizmalardır.

Key Concept

Hemoglobinin oksijen afinitesinin allosterik regülasyonu (T/R geçişi ve 2,3-BPG etkisi)

Practice More

Fetal hemoglobinin (HbF) 2,3-BPG'ye neden daha düşük afinite gösterdiğini ve bunun fizyolojik önemini inceleyebilirsiniz.
Estimated Time:1m 30s

Topics

Globüler Proteinler (Hemoglobin, Miyoglobin)

More questions from this topic