Amino Asitler ve Proteinler

194 questions

Question 161Question

Hemoglobinin doku düzeyinde oksijeni bırakmasını kolaylaştıran fizyolojik mekanizmalar "Bohr etkisi" olarak tanımlanır. Bu mekanizma sırasında gerçekleşen moleküler olaylar ve hemoglobinin yapısal değişimi ile ilgili aşağıdakilerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: H+H^+ iyonlarının hemoglobin zincirlerine bağlanmasıyla yapı T (gergin) formda stabilize olur ve oksijen afinitesi azalır.

Answer

Protonların (H+H^+) bağlanmasıyla hemoglobinin T (tense/gergin) formunun stabilize olması ve oksijen afinitesinin azalması doğru ifadedir.
Dokularda artan protonlar (H+H^+), hemoglobinin deoksijenize (T) formundaki spesifik amino asit kalıntılarını protonlar. Bu durum, alt birimler arasında iyonik etkileşimleri artırarak T formunu stabilize eder. T (tense) formu oksijene karşı düşük afiniteye sahiptir, bu da oksijenin dokulara kolayca bırakılmasını sağlar.

Step-by-Step Solution

1
Doku düzeyindeki metabolik aktiviteyi analiz et.
Dokularda CO2CO_2 ve H+H^+ konsantrasyonu yüksektir, bu da pH'ın düşmesine neden olur.
Bohr etkisinin tetikleyici faktörlerini belirlemek için gereklidir.
2
Hemoglobinin yapısal yanıtını değerlendir.
Artan H+H^+ iyonları, hemoglobinin histidin kalıntılarını protonlayarak alt birimler arasında iyonik bağlar (tuz köprüleri) oluşturur.
Bu durum hemoglobinin düşük afiniteli T (tense) konformasyonunu stabilize eder.
3
Oksijen salınımı ve eğri değişimi ile ilişkilendir.
T formu stabilize olduğunda oksijen afinitesi azalır, disosiasyon eğrisi sağa kayar ve P50P_{50} değeri artar.
Fizyolojik sonucun doku oksijenasyonu üzerindeki etkisini anlamak için gereklidir.

Key Concept

Bohr Etkisi ve T/R Konformasyonel Değişimi

Alternative Method

Hemoglobinin T (Tense = Tutucu/Sıkı) formunun oksijeni 'tutamadığını' ve bıraktığını, R (Relaxed = Rahat/Gevşek) formunun ise oksijeni 'rahatça' bağladığını kodlayarak konformasyonel farkı hızlıca ayırt edebilirsiniz.
Estimated Time:1m 15s
Question 162Question

Proteinlerin saflaştırılması ve miktar tayini süreçlerinde kullanılan ultraviyole (UV) spektrofotometre ölçümlerinde, protein çözeltilerinin 280 nm280 \text{ nm} dalga boyundaki ışığı karakteristik olarak absorbe etmesine en yüksek katkıyı sağlayan ve yan zincirinde indol halkası bulunduran amino asit aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Triptofan

Answer

Doğru seçenek, yapısında indol halkası içeren ve 280 nm280 \text{ nm} UV ışığını en güçlü absorbe eden triptofandır.
Doğru yanıt olan triptofan, yan zincirinde indol halkası (bir benzen ve bir pirrol halkasının birleşimi) bulundurur. Bu aromatik yapıdaki konjuge çift bağlar, 280 nm280 \text{ nm} dalga boyundaki UV ışığının güçlü bir şekilde absorbe edilmesini sağlar. Proteinlerin laboratuvar analizlerinde miktar tayini yapılırken bu karakteristik absorbans değerinden yararlanılır.

Step-by-Step Solution

1
Proteinlerin UV ışık altındaki davranışlarını belirleyen aromatik amino asitleri tanımlamak.
Aromatik amino asitler fenilalanin (PhePhe), tirozin (TyrTyr) ve triptofandır (TrpTrp).
Sadece aromatik halkaya sahip amino asitler proteinlerin UV absorpsiyonuna anlamlı katkı sağlar.
2
Bu amino asitlerin yan zincir yapılarını ve molar absorpsiyon katsayılarını karşılaştırmak.
Triptofan indol halkası, tirozin fenol halkası ve fenilalanin fenil halkası içerir.
Halka yapısındaki konjuge çift bağ sistemi absorpsiyon miktarını belirler; triptofanın molar absorpsiyon katsayısı tirozinden yaklaşık 4 kat daha fazladır.
3
İndol halkasına sahip olan ve 280 nm280 \text{ nm}'de en yüksek absorbans veren amino asidi belirlemek.
Triptofan doğru yanıttır.
Soruda hem yapısal (indol halkası) hem de fiziksel (280 nm280 \text{ nm} absorbansı) özellikler triptofana işaret etmektedir.

Key Concept

Aromatik amino asitlerin fiziksel özellikleri ve UV ışığı absorbe etme kapasiteleri.

Hints

1
Bu amino asit bir aromatik amino asittir.
2
Aromatik amino asitler içinde molar absorpsiyon katsayısı en yüksek olanıdır.
3
Yapısındaki çift halkalı sistem (indol), hem benzen hem de pirrol halkalarını içerir.

Practice More

Proteinlerin sekonder yapılarını belirlemek için kullanılan sirküler dikroizm (CD) yönteminde amino asitlerin davranışlarını inceleyebilirsiniz.
Estimated Time:45s
Question 163Question

Bir laboratuvarda saflaştırılmak istenen ve izoelektrik noktaları (pIpI) sırasıyla 4.54.5, 6.26.2, 7.87.8 ve 9.59.5 olan dört farklı proteinden oluşan bir karışım, pHpH değeri 7.07.0 olarak ayarlanmış bir tampon sisteminde Karboksimetil (CM)-selüloz kolonuna yükleniyor. Bu kromatografi işlemi sonucunda, kolon matrisine en güçlü şekilde bağlanması beklenen proteinin izoelektrik noktası (pIpI) hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: 9.59.5

Answer

İzoelektrik noktası 9.59.5 olan protein, pH 7.07.0 ortamında en yüksek net pozitif yüke sahip olduğu için negatif yüklü CM-selüloz kolonuna en güçlü şekilde bağlanır.
İzoelektrik noktası 9.59.5 olan proteinin doğru cevap olmasının nedeni, pH=7.0pH = 7.0 olan ortamda bu proteinin en yüksek net pozitif yüke sahip olmasıdır (pH<pIpH < pI). Karboksimetil (CM)-selüloz bir katyon değiştiricidir ve fonksiyonel grupları negatif yüklüdür. Bu nedenle, karışımda bulunan ve net pozitif yükü en fazla olan protein matrise en güçlü şekilde tutunur.

Step-by-Step Solution

1
Kromatografi matrisinin yükünü belirle.
CM-selüloz (Karboksimetil selüloz), bir katyon değiştiricidir ve çalışma pH'larında negatif yüklüdür.
Proteinlerin hangi matrise bağlanacağını anlamak için matrisin fonksiyonel grubunun yükü bilinmelidir.
2
Proteinlerin verilen pH'daki net yüklerini karşılaştır.
Bir proteinin net yükü, ortam pH'ı ile pIpI değeri arasındaki farka bağlıdır. pH<pIpH < pI ise protein pozitif yüklüdür.
Negatif yüklü matrise sadece pozitif yüklü proteinler bağlanabilir.
3
En güçlü etkileşimi yapan proteini seç.
pI=9.5pI = 9.5 olan protein, pH=7.0pH = 7.0 ile en büyük pozitif farka (pIpH=2.5pI - pH = 2.5) sahiptir, dolayısıyla en yüksek net pozitif yüke sahiptir.
Elektrostatik çekim kuvveti, zıt yüklerin büyüklüğü ile doğru orantılıdır.

Key Concept

İyon değişim kromatografisinde proteinin bağlanma gücü, ortam pH'ı ile proteinin izoelektrik noktası (pIpI) arasındaki farktan kaynaklanan net elektriksel yük miktarına bağlıdır.

Hints

1
CM-selülozun bir katyon değiştirici olduğunu ve negatif yüklü bir matrise sahip olduğunu hatırlayın.
2
Bir proteinin matrise bağlanabilmesi için matrisin tersi yüke sahip olması gerekir; yani bu soruda proteinin net pozitif yüklü olması şarttır.
3
pH<pIpH < pI olduğunda proteinlerin pozitif yüklü olduğunu ve pI ile pH arasındaki fark arttıkça net yükün de arttığını düşünün.

Practice More

DEAE-selüloz gibi anyon değiştiricilerde aynı pI değerlerine sahip proteinlerin nasıl bir elüsyon sırası izleyeceğini çalışmak konuyu pekiştirecektir.

Alternative Method

Proteinlerin yük durumunu hızlıca görselleştirmek için bir sayı doğrusu çizin. pH 7.0'ı merkeze koyun; pI değeri 7.0'ın sağında kalanlar pozitif, solunda kalanlar negatiftir. Sağda en uçta kalan (9.59.5) en güçlü bağlanan olacaktır.
Estimated Time:1m 30s
Question 164Question

Protein saflaştırma ve analiz tekniklerinden biri olan; proteinlerin bir elektrik alanı altında, jel ortamında oluşturulmuş bir pHpH gradyanı boyunca hareket ederek net yüklerinin sıfır olduğu pHpH değerinde durmaları ve dar bantlar halinde toplanmaları prensibine dayanan yöntem aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: İzoelektrik odaklama

Answer

Proteinlerin bir pH gradyanı altında net yüklerinin sıfır olduğu (pI) noktada odaklanmalarını sağlayan teknik izoelektrik odaklamadır.
Doğru cevap olan izoelektrik odaklama tekniğinde, özel amfolitler yardımıyla jelde bir pH gradyanı oluşturulur. Proteinler bu gradyan üzerinde elektrik alan etkisiyle hareket ederken, net yüklerinin sıfır olduğu pH değerine (pI) ulaştıklarında üzerlerindeki kuvvet kalkar ve o noktada dar bir bant halinde toplanırlar (odaklanırlar).

Step-by-Step Solution

1
Proteinin net yükü ile pH arasındaki ilişkiyi belirle.
Proteinler amfoterik moleküllerdir; ortam pH'sı pI değerinden düşükse pozitif, yüksekse negatif yüklüdürler.
Elektriksel alanda göç yönünü belirlemek için proteinin yük durumunu bilmek gerekir.
2
Yöntemdeki pH gradyanı ve elektrik alan etkisini analiz et.
Jel üzerinde düşük pH'dan (anot tarafı) yüksek pH'ya (katot tarafı) doğru bir gradyan vardır.
Proteinin yükünün hareket ettikçe değişmesini sağlamak için gradyan gereklidir.
3
Proteinin durma noktasını tespit et.
Protein, net yükünün sıfır olduğu pH değerine (pI) ulaştığında elektriksel alandan etkilenmez ve orada durur.
Elektriksel kuvvetin (F=qE) sıfır olması için net yükün (q) sıfır olması gerekir.

Key Concept

İzoelektrik nokta (pI), bir proteinin net elektriksel yükünün sıfır olduğu pH değeridir ve izoelektrik odaklama tekniği bu prensibi kullanarak yüksek çözünürlüklü ayrım sağlar.

Hints

1
Soruda geçen 'net yükün sıfır olduğu nokta' ifadesi size hangi biyokimyasal terimi hatırlatıyor?
2
İzoelektrik nokta (pI) kavramı ile yöntemin adındaki benzerliğe dikkat edin.

Practice More

İzoelektrik odaklama ile SDS-PAGE'in birleştirilmesiyle yapılan 2-boyutlu (2D) elektroforez yöntemini inceleyebilirsiniz.
Estimated Time:45s
Question 165Question

Proteinlerin yüksek sıcaklık, ekstrem pHpH değişimleri veya üre gibi denatüre edici ajanlara maruz kalması sonucunda üç boyutlu natif yapıları bozulurken primer yapıları korunur. Buna göre, denatürasyon sürecinde kopmayan ve proteinin primer yapısının bütünlüğünü sağlayan temel kimyasal bağ aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Peptid bağları

Answer

Denatürasyon sürecinde kopmayan ve primer yapıyı koruyan bağ peptid bağıdır.
Peptid bağları, amino asitlerin alfa-karboksil grubu ile diğer amino asidin alfa-amino grubu arasında oluşan güçlü kovalent bağlardır. Denatürasyon; ısı, pHpH veya üre gibi faktörlerle proteinin üç boyutlu yapısını (sekonder, tersiyer, kuaterner) stabilize eden hidrojen bağları, hidrofobik etkileşimler ve iyonik bağları bozarken, bu kovalent peptid bağlarını koparamaz. Bu nedenle denatüre olan bir proteinin primer yapısı (amino asit dizilimi) değişmeden kalır.

Step-by-Step Solution

1
Denatürasyonun etkilediği yapısal düzeylerin belirlenmesi
Denatürasyon proteinin sekonder, tersiyer ve kuaterner yapılarını bozar.
Denatürasyon, proteinin üç boyutlu konformasyonunu sağlayan zayıf etkileşimleri hedef alır.
2
Bağ türlerinin kovalent ve non-kovalent olarak sınıflandırılması
Hidrojen, iyonik ve hidrofobik bağlar non-kovalent; peptid bağları ise kovalent bağlardır.
Kovalent bağlar (peptid bağları), non-kovalent etkileşimlere göre çok daha güçlüdür ve denatüre edici şartlara dayanıklıdır.
3
Primer yapının tanımının hatırlanması
Primer yapı, amino asitlerin peptid bağları ile doğrusal dizilimidir.
Peptid bağları kopmadığı sürece amino asit dizilimi (primer yapı) değişmez.

Key Concept

Denatürasyon proteinin üç boyutlu yapısını (konformasyonunu) bozar ancak kovalent peptid bağlarını kopararak primer yapıyı (amino asit dizisini) etkilemez.

Hints

1
Denatürasyon proteinin şeklini bozar ama dizilimini bozmaz.
2
Kovalent bağlar, denatürasyon faktörlerine karşı non-kovalent bağlardan çok daha dirençlidir.
3
Amino asitleri bir tespih tanesi gibi bir arada tutan kovalent bağ denatürasyonla kopmaz.

Practice More

Proteinin primer yapısının bozulması (peptid bağlarının yıkımı) süreci ile denatürasyon arasındaki farkı inceleyiniz.
Estimated Time:45s
Question 166Question

Klinik muayenesinde eritrositoz saptanan bir hastadan alınan kan örneğinde, hemoglobinin oksijen disosiasyon eğrisinin belirgin şekilde sola kaydığı (P5012P_{50} \approx 12 mmHg, Normal: 2626 mmHg) ve Hill katsayısının (nn) 1.11.1 değerine (Normal: 2.82.8) düştüğü belirlenmiştir. Bu bulgular ışığında, söz konusu hemoglobin varyantındaki temel fonksiyonel bozukluk aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: α1β2\alpha_1\beta_2 arayüzeyindeki mutasyonun hemoglobin molekülünü RR (gevşek) konformasyonunda sabitleyerek kooperativiteyi bozması

Answer

α1β2\alpha_1\beta_2 arayüzeyindeki mutasyonun hemoglobin molekülünü RR (gevşek) konformasyonunda sabitleyerek kooperativiteyi bozması
Hemoglobinin normalde sigmoid olan oksijen disosiasyon eğrisinin sola kayması (P50P_{50} azalması), molekülün oksijene olan ilgisinin arttığını gösterir. Hill katsayısının (nn) 2.82.8 gibi yüksek bir değerden 11 civarına inmesi ise, hemoglobinin dört alt birimi arasındaki kooperatif etkileşimin (bir oksijen bağlanınca diğerlerinin kolaylaşması) kaybolduğunu kanıtlar. Bu durum, hemoglobinin α1β2\alpha_1\beta_2 arayüzeyindeki (konformasyonel geçişten sorumlu kritik bölge) bir mutasyon sonucu yüksek afiniteli RR formunda takılı kalmasıyla açıklanır. Bu tip hemoglobin varyantları (örneğin Hb Chesapeake), dokulara oksijen bırakamadığı için sekonder eritrositoza yol açar.

Step-by-Step Solution

1
P50P_{50} değerini değerlendir
P50P_{50} değerinin düşmesi (12<2612 < 26), hemoglobinin oksijene olan afinitesinin arttığını ve eğrinin sola kaydığını gösterir.
P50P_{50}, hemoglobinin %50 doymuş olduğu oksijen parsiyel basıncıdır; düşük değer yüksek afinite demektir.
2
Hill katsayısını (nn) analiz et
n=1.1n = 1.1 olması, hemoglobinin kooperatif özelliğini neredeyse tamamen kaybettiğini (miyoglobin benzeri davrandığını) gösterir.
Normal hemoglobinde kooperativite nedeniyle n2.8n \approx 2.8 iken, kooperativite olmayan proteinlerde (miyoglobin gibi) n=1n=1 olur.
3
Yapısal durumla ilişkilendir
Yüksek afinite ve düşük kooperativite kombinasyonu, hemoglobinin RR (Relaxed) konformasyonunda "kilitli" kaldığını veya bu formun aşırı stabilize olduğunu gösterir.
RR formu yüksek afinitelidir; eğer molekül TT ve RR arasında geçiş yapamazsa kooperativite (sigmoid eğri) gözlenmez.
4
Klinik tabloyu doğrula
Oksijeni dokulara salamayan yüksek afiniteli hemoglobin, doku hipoksisi yaratarak eritropoetin sentezini artırır ve eritrositoza neden olur.
Bu durum Hemoglobin Chesapeake gibi varyantlarda görülen tipik bir patofizyolojik mekanizmadır.

Key Concept

Hemoglobin Kooperativitesi ve R-T Durum Dengesi
Estimated Time:2m 0s
Question 167Question

İyonize olabilen üç farklı gruba (pKa1=2.0pK_{a1}=2.0, pKa2=9.5pK_{a2}=9.5 ve pKaR=10.5pK_{aR}=10.5) sahip bir amino asit, pHpH değeri 9.59.5 olan bir tampon çözelti içerisinde bulunmaktadır. Bu amino asidin iyonizasyon durumu ve elektriksel alandaki davranışı ile ilgili aşağıdakilerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: Amino asit net pozitif yüke sahiptir ve katoda ()(-) doğru hareket eder.

Answer

Amino asit net pozitif yüke sahiptir ve katoda (-) doğru hareket eder.
Amino asit bazik karakterli olduğu için izoelektrik noktası en yüksek iki pKapK_a değerinin ortalaması ile (9.5+10.5)/2=10.0(9.5 + 10.5) / 2 = 10.0 olarak hesaplanır. Çözeltinin pHpH değeri (9.59.5), izoelektrik noktadan (10.010.0) daha düşük olduğu için amino asit net pozitif yük kazanır. Pozitif yüklü tanecikler elektriksel alanda negatif yüklü elektrot olan katoda doğru göç ederler.

Step-by-Step Solution

1
Amino asit tipinin ve pIpI formülünün belirlenmesi
Bazik amino asit (pKaRpK_{aR} yüksek)
Yan zincir pKapK_a değeri (10.510.5) bazik bölgede olduğu için bu bir bazik amino asittir. Bazik amino asitlerde pI=(pKa2+pKaR)/2pI = (pK_{a2} + pK_{aR}) / 2 formülü kullanılır.
2
İzoelektrik noktanın (pIpI) hesaplanması
pI=10.0pI = 10.0
pI=(9.5+10.5)/2=10.0pI = (9.5 + 10.5) / 2 = 10.0 olarak bulunur.
3
Net yükün belirlenmesi
Net yük pozitif (+)(+)
Ortam pHpH’ı (9.59.5), amino asidin pIpI değerinden (10.010.0) daha düşüktür (pH<pIpH < pI). Bu durumda amino asit ortamdan proton alarak net pozitif yük kazanır.
4
Elektriksel alandaki hareketin tayini
Katoda ()(-) göç
Pozitif yüklü moleküller (katyonlar), elektriksel alanda negatif kutup olan katoda doğru hareket ederler.

Key Concept

Bazik amino asitlerde izoelektrik nokta (pIpI) hesaplanırken en yüksek iki pKapK_a değeri kullanılır ve ortam pHpH’ı pIpI’ın altında ise amino asit net pozitif yüklenir.

Practice More

Farklı amino asit grupları (asidik, bazik, nötral) için pI hesaplama kurallarını ve pKa değerlerinin bu hesaplamadaki rolünü tekrar ediniz.

Alternative Method

Net yükü adım adım hesaplayarak da bulabilirsiniz: pH=9.5pH=9.5 iken; α\alpha-karboksil (pKa=2.0pK_a=2.0) tamamen deprotonize (1-1), α\alpha-amino (pKa=9.5pK_a=9.5) %50\%50 protonize (+0.5+0.5) ve yan zincir (pKa=10.5pK_a=10.5) yaklaşık %90\%90 protonize (+0.9+0.9) durumdadır. Net yük: 1+0.5+0.9=+0.4-1 + 0.5 + 0.9 = +0.4 (Pozitif).
Estimated Time:2m 0s
Question 168Question

Periorbital ödem ve asit şikayetleriyle getirilen 44 yaşındaki bir çocukta masif proteinüri (>3,5>3,5 g/gün) ve hipoalbuminemi saptanıyor. Serum protein elektroforezinde albumin bandında belirgin azalma izlenirken, α2\alpha_2-globulin bandında normalin yaklaşık 1010 katına ulaşan dramatik bir artış saptanıyor. Bu hastada söz konusu elektroforetik bant artışından sorumlu olan temel proteinin fonksiyonel etki mekanizması aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Proteazların 'yem bölgesini' (bait region) kesmesi sonucu tetiklenen konformasyonel değişimle proteazı fiziksel olarak hapsetmesi

Answer

Proteazların 'yem bölgesini' (bait region) kesmesi sonucu tetiklenen konformasyonel değişimle proteazı fiziksel olarak hapsetmesi
Nefrotik sendromda albumin (66kDa66 \, kDa) gibi orta boy proteinler idrarla kaybedilirken, devasa bir protein olan α2\alpha_2-Makroglobulin (725kDa725 \, kDa) glomerüler filtrat bariyerini geçemez. Plazma onkotik basıncındaki düşüşe yanıt olarak karaciğerde sentezi artar ve bu durum elektroforezde α2\alpha_2 bandının albumin bandından bile yüksek göründüğü karakteristik bir pik oluşturur. α2\alpha_2-Makroglobulin, bünyesindeki 'yem bölgesi' bir proteaz tarafından kesildiğinde konformasyonel değişikliğe uğrayarak proteazı bir kafes içine hapseder. Bu mekanizma; serin, sistein, aspartik ve metalloproteazları kapsayan evrensel bir inhibisyon sağlar.

Step-by-Step Solution

1
Klinik tabloyu ve elektroforez bulgusunu analiz et.
Çocukta nefrotik sendrom ve α2\alpha_2 bandında belirgin artış saptanmıştır.
Nefrotik sendromda düşük molekül ağırlıklı proteinler (albumin, transferrin) kaybedilirken, büyük moleküllü proteinler serumda tutulur.
2
α2\alpha_2 bandındaki artıştan sorumlu proteini tanımla.
Bu protein α2\alpha_2-Makroglobulin'dir (725kDa725 \, kDa).
α2\alpha_2-Makroglobulin çok büyük olduğu için glomerüllerden süzülemez ve onkotik basınç azlığına yanıt olarak karaciğerdeki sentezi dramatik şekilde artar.
3
α2\alpha_2-Makroglobulin'in spesifik inhibisyon mekanizmasını belirle.
Evrensel bir proteaz inhibitörüdür ve 'tuzak' (trap) mekanizmasını kullanır.
Proteazın aktif merkezine doğrudan bağlanmak yerine, proteazın kendi bünyesindeki 'yem bölgesini' kesmesini bekler ve ardından proteazı fiziksel olarak çevreleyerek hapseder.

Key Concept

Nefrotik sendromda α2\alpha_2-Makroglobulin artışı ve fiziksel 'tuzak' (trap) inhibisyon mekanizması.
Estimated Time:2m 0s
Question 169Question

Proteinlerin hiyerarşik yapısal organizasyonu ve bu yapıların kararlılığını sağlayan biyokimyasal kuvvetler ile ilgili aşağıdaki ifadelerden hangisi yanlıştır?

Show answer & explanation

Answer: Motifler (süpersekonder yapılar), polipeptid zincirinden izole edildiklerinde genellikle bağımsız olarak kararlı bir üç boyutlu konformasyon sergiler ve özgün biyolojik fonksiyonlarını sürdürürler.

Answer

Motiflerin (süpersekonder yapılar) polipeptid zincirinden ayrıldıklarında bağımsız olarak kararlı bir konformasyon sergilediği ve fonksiyonunu koruduğu ifadesi yanlıştır; bu özellik domainler (alanlar) için karakteristiktir.
Motifler (süpersekonder yapılar), α\alpha-heliks ve β\beta-tabaka gibi sekonder yapı elemanlarının belirli kombinasyonlarıdır (örneğin heliks-dönüş-heliks). Ancak motifler, polipeptid zincirinin geri kalanından ayrıldıklarında genellikle kararlılıklarını kaybederler ve bağımsız bir fonksiyon yürütemezler. Buna karşın, 'Domain'ler (alanlar), proteinin bağımsız olarak katlanabilen, kararlı kalan ve genellikle spesifik bir görevi (ligand bağlama, kataliz vb.) yerine getiren yapısal ve fonksiyonel birimleridir.

Step-by-Step Solution

1
Protein organizasyon düzeylerini ve stabilizörlerini analiz et.
Primer yapı (peptid bağı/kovalent), Sekonder yapı (omurga H-bağları), Tersiyer/Kuaterner yapı (yan zincir etkileşimleri/non-kovalent) olduğu belirlendi.
Her düzeyin kendine özgü bağ yapısını anlamak, denatürasyona direnci ve yapısal birimleri ayırt etmeyi sağlar.
2
Motif ve Domain (Alan) arasındaki farkı değerlendir.
Domainlerin bağımsız katlanabilen ve fonksiyonel birimler olduğu, motiflerin ise sadece tekrarlayan geometrik katlanma kalıpları olduğu hatırlanır.
TUS sınavında domain ve motif ayrımı hiyerarşik organizasyonun en kritik ve ayırt edici noktalarından biridir.
3
Seçeneklerdeki ifadelerin doğruluğunu test et.
Motiflerin bağımsız olarak kararlı olduğu yönündeki ifadenin domain tanımıyla karıştırıldığı tespit edilir.
Yanlış olan önermeyi bulmak için her hiyerarşik düzeyin tanımıyla eşleşip eşleşmediği kontrol edilir.

Key Concept

Domain (Alan) vs Motif (Süpersekonder Yapı) Farkı

Practice More

Anfinsen deneyi ve ribonükleaz A'nın denatürasyon-renatürasyon sürecini inceleyerek primer yapının tersiyer yapıyı nasıl dikte ettiğini pekiştirebilirsiniz.
Estimated Time:1m 30s
Question 170Question

Proteinlerin polipeptid omurgasını stabilize eden peptid bağlarının (CNC-N) elektronik özellikleri ve biyolojik aktif peptidlerin (Glutatyon, TRH, ANP vb.) yapısal karakteristikleri birlikte değerlendirildiğinde, aşağıdakilerden hangisi yanlıştır?

Show answer & explanation

Answer: Glutatyon (γ\gamma-L-glutamil-L-sisteinil-glisin) sentezi sırasında glutamatın α\alpha-karboksil grubu ile sisteinin amino grubu arasında oluşan atipik bağ, molekülü intrasellüler non-spesifik aminopeptidazlara karşı dirençli kılar.

Answer

Glutatyon yapısındaki bağın glutamatın alfa-karboksil grubu değil, gama-karboksil grubu ile sisteinin amino grubu arasında kurulduğu ifadesi yanlıştır.
Glutatyon (γ\gamma-glutamil-sisteinil-glisin) sentezi ribozomlarda gerçekleşmez; bunun yerine glutamatın yan zincirinde bulunan γ\gamma-karboksil grubu ile sisteinin amino grubu arasında özel bir enzimle bağ kurulur. Bu durum molekülü vücuttaki çoğu aminopeptidaza karşı dirençli kılar. Seçenekte belirtilen 'alfa-karboksil' ifadesi bu nedenle biyokimyasal olarak hatalıdır.

Step-by-Step Solution

1
Peptid bağının rezonans özelliklerini değerlendir.
Peptid bağının (CNC-N) kısmi çift bağ karakteri (%40) taşıdığı ve bu nedenle rotasyonun kısıtlı olduğu doğrulanır.
Elektronların karbonil oksijeni ile amit azotu arasındaki delokalizasyonu bağ uzunluğunu kısaltır ve rijidite sağlar.
2
Peptid bağının dipol momenti ve ikincil yapı etkilerini incele.
Oksijenin δ\delta^- ve azotun δ+\delta^+ olmasıyla oluşan ~3.5 Debye'lik dipol momentinin alfa heliks stabilitesi için kritik olduğu anlaşılır.
Bu dipoller alfa helikste aynı yöne bakarak heliks makro-dipolünü oluşturur ve katlanmayı etkiler.
3
Glutatyonun (GSH) kimyasal yapısını analiz et.
Glutatyonun bir tripeptid olduğu ancak glutamatın yan zincirindeki γ\gamma-karboksil grubunu kullandığı saptanır.
Normal peptid bağları α\alpha-karboksil kullanırken, GSH'deki γ\gamma-bağı onu standart aminopeptidazlardan korur.
4
TRH gibi küçük aktif peptidlerin modifikasyonlarını saptan.
TRH'nin N-ucunda piroglutamat, C-ucunda ise amit grubu (prolinamit) bulunduğu doğrulanır.
Bu uç modifikasyonları peptidlerin plazmada hızla yıkılmasını engelleyen tipik adaptasyonlardır.

Key Concept

Peptid bağının rezonans stabilizasyonu ve Glutatyonun atipik gama-bağ yapısı.
Question 171Question

Hücre içi protein katlanmasında, yeni sentezlenen polipeptid zincirlerinin 'erimiş kürecik' (molten globule) formundayken agregasyona uğramasını engelleyen Hsp70Hsp70 (prokaryotik DnaKDnaK) döngüsü; ATP hidrolizi ve konformasyonel değişimlerle dinamik bir kontrol sağlar. Bu döngüde görev alan yardımcı proteinlerin (eş-şaperonlar) rolleri ve nükleotid durumunun substrat afinitesine etkisi düşünüldüğünde, aşağıdakilerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: DnaJDnaJ (Hsp40Hsp40), Hsp70Hsp70'in içsel ATPATP az aktivitesini uyararak şaperonun yüksek afiniteli 'kapalı' konformasyona geçmesini ve substratın sıkıca bağlanmasını sağlar.

Answer

DnaJ (Hsp40) proteini, Hsp70'in ATPaz aktivitesini uyararak şaperonun substratı sıkıca bağladığı yüksek afiniteli ADP formuna geçişini sağlar.
Hsp70 (DnaK) döngüsünde, şaperon başlangıçta ATP'ye bağlıdır ve substrata karşı düşük afinite gösterir. DnaJ (Hsp40), katlanmamış polipeptidi şaperona sunar ve Hsp70'in ATPaz aktivitesini binlerce kat artırarak ATP'nin ADP'ye hidrolizini tetikler. Bu hidroliz, Hsp70'in substrat bağlama cebinin kapanmasına ve polipeptidin yüksek afiniteyle tutulmasına (trapping) neden olur. Bu mekanizma, proteinin yanlış katlanmasını veya kümelenmesini önleyen kritik bir basamaktır.

Step-by-Step Solution

1
Hsp70'in nükleotid durumuna göre afinitesini analiz etme
ATP bağlı Hsp70 = Düşük afinite (Açık yapı); ADP bağlı Hsp70 = Yüksek afinite (Kapalı yapı).
Şaperonun substratı ne zaman tutup ne zaman bırakacağını nükleotid durumu belirler.
2
DnaJ (Hsp40) fonksiyonunu değerlendirme
DnaJ, polipeptidi Hsp70'e getirir ve ATP hidrolizini uyarır.
ATP hidrolizi gerçekleşmeden Hsp70 substratı sıkıca bağlayamaz.
3
GrpE (NEF) rolünü belirleme
GrpE, ADP'nin ayrılmasını sağlayarak döngüyü sıfırlar.
Yeni ATP'nin bağlanabilmesi için ADP'nin uzaklaştırılması gerekir.

Key Concept

Hsp70 Şaperon Döngüsü ve Nükleotid Bağımlı Konformasyonel Değişim
Question 172Question

1414 yaşında bir çocuk; el titremesi, konuşma bozukluğu ve halsizlik şikayetleriyle getiriliyor. Fizik muayenede korneada Kayser-Fleischer halkası saptanıyor ve karaciğer enzimlerinde yükseklik gözleniyor. Yapılan laboratuvar tetkiklerinde serum seruloplazmin düzeyi 55 mg/dL (Normal: 204020-40 mg/dL) olarak ölçülüyor.

Buna göre, bu hastada seruloplazmin düzeyinin düşük olmasının temel biyokimyasal nedeni aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Bakır yüklenemeyen apo-seruloplazmin moleküllerinin plazmada dayanıksız (instabil) olması ve hızla yıkılması

Answer

Bakır bağlanamayan apo-seruloplazmin moleküllerinin plazmada instabil olması ve hızla yıkılması
Wilson hastalığında mutasyona uğrayan ATP7BATP7B proteini, bakırın hepatositlerdeki trans-Golgi ağında apo-seruloplazmine yüklenmesini sağlayamaz. Bakır içermeyen apo-seruloplazmin yapısal olarak dayanıksızdır ve plazmaya salındıktan sonra yaklaşık 55 saat içinde (normal formun 55 günlük yarı ömrüne kıyasla çok hızlı) yıkılır. Bu durum plazma düzeyinin belirgin şekilde düşük saptanmasına neden olur.

Step-by-Step Solution

1
Klinik tabloyu analiz et
Nörolojik bulgular, karaciğer hasarı ve Kayser-Fleischer halkası Wilson hastalığına işaret eder.
Bu belirtiler bakır metabolizması bozukluğu olan Wilson hastalığının klasik triadıdır.
2
Seruloplazmin sentez mekanizmasını değerlendir
Bakır, trans-Golgi ağında ATP7B proteini aracılığıyla apo-seruloplazmine eklenir.
Holo-seruloplazmin oluşumu için bakırın protein yapısına dahil edilmesi şarttır.
3
Defektin protein stabilitesi üzerindeki etkisini belirle
Bakır yüklenemeyen apo-seruloplazmin, dolaşıma salındığında instabil yapıdadır.
Holo-seruloplazminin plazma yarı ömrü 5 gün iken, apo-seruloplazminin yarı ömrü sadece 5 saattir.
4
Plazma düzeyi düşüklüğünü açıkla
Hızlı yıkım nedeniyle serum seruloplazmin konsantrasyonu düşük ölçülür.
Sentez hızı normal olsa bile yıkım hızı çok yüksek olduğu için kararlı durum konsantrasyonu düşer.

Key Concept

Seruloplazmin Stabilitesi ve Bakır Bağlanması
Question 173Question

Fibröz proteinlerin (kollajen ve elastin) biyosentezi ve yapısal organizasyonları, bağ dokusunun fonksiyonel özelliklerini belirleyen kritik biyokimyasal farklar içerir. Bu iki proteinin post-translasyonel modifikasyonları, hücresel kompartmanlardaki işlenişleri ve çapraz bağ yapıları dikkate alındığında, elastin molekülü ile ilgili aşağıdaki ifadelerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: Polipeptid zincirleri arasında kurulan desmozin çapraz bağları, dört adet lizin yan zincirinin katılımıyla hücre dışı ortamda oluşturulur.

Answer

Elastin molekülünde desmozin çapraz bağları, hücre dışı ortamda dört lizin kalıntısının etkileşimiyle sentezlenir.
Doğru ifade, elastin liflerine her yöne esneme kabiliyeti veren desmozin çapraz bağlarının, hücre dışında bakır bağımlı lizil oksidaz enzimi aracılığıyla 44 adet lizin yan zincirinin yoğunlaşması sonucu oluştuğunu belirtmektedir.

Step-by-Step Solution

1
Kollajen ve elastin arasındaki temel post-translasyonel farkları değerlendir.
Kollajende hidroksilasyon ve glikozilasyon yoğunken, elastinde glikozilasyon yoktur ve hidroksilizin bulunmaz.
Bu modifikasyonlar proteinin katlanma ve lifleşme mekanizmasını belirler.
2
Çapraz bağ oluşum mekanizmasını incele.
Hem kollajen hem elastin için lizil oksidaz hücre dışında (ekstraselüler) çalışır. Elastine özgü olan desmozin bağı 4 lizin gerektirir.
Lizil oksidazın lokalizasyonu, proteinin salgılandıktan sonra stabilize edilmesini sağlar.
3
Yapısal periyodisiteyi kontrol et.
Kollajen düzenli üçlü sarmal yapısındayken, elastin düzensiz ve rastgele kıvrımlı bir yapıdadır.
Elastin liflerinin esneme yeteneği bu düzensiz yapıdan kaynaklanır.

Key Concept

Elastin ve kollajen sentezi arasındaki en temel farklardan biri, elastinin glikozillenmemesi ve desmozin gibi özel çapraz bağlar içermesidir.
Question 174Question

Yan zincirinde bulunan fonksiyonel grubun pKapKa değerinin (12.5\approx 12.5) diğer bazik amino asitlerden belirgin şekilde yüksek olması nedeniyle fizyolojik pHpH şartlarında daima pozitif yüklü bir katyon olarak bulunan; üre döngüsü sırasında sentezlenebilmesine rağmen özellikle çocukluk çağındaki hızlı büyüme dönemlerinde vücut sentezi yeterli gelmediği için 'yarı-esansiyel' (kondisyonel esansiyel) olarak sınıflandırılan standart amino asit aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Arjinin

Answer

Arjinin; en yüksek yan zincir pKa değerine sahip bazik karakterli ve büyüme döneminde yarı-esansiyel olan standart amino asittir.
Arjinin, yan zincirindeki guanidino grubu sayesinde amino asitler arasındaki en yüksek pKa değerine (12.48\approx 12.48) sahiptir. Bu durum onun fizyolojik pH değerlerinde daima pozitif yüklü bir katyon olarak kalmasını sağlar. Ayrıca üre döngüsünün bir parçası olarak karaciğerde sentezlenmesine rağmen, özellikle bebeklerde ve büyüme çağındaki çocuklarda sentez hızı protein yapım ihtiyacını karşılayamadığı için 'yarı-esansiyel' (kondisyonel esansiyel) olarak sınıflandırılır.

Step-by-Step Solution

1
Yan zincir pKa değerlerini karşılaştırın.
Arjinin'in guanidino grubu 12.5\approx 12.5, Lizin'in amino grubu 10.5\approx 10.5 ve Histidin'in imidazol grubu 6.0\approx 6.0 pKa değerine sahiptir.
En bazik amino asidi belirlemek için pKa değerlerinin bilinmesi gerekir.
2
Fizyolojik pH (7.47.4) altındaki yük durumunu analiz edin.
Arjinin ve Lizin +1+1 yüklüdür, ancak Arjinin pKa değeri pH'dan çok daha büyük olduğu için her zaman tam protonlanmıştır.
pH < pKa olduğu sürece grup protonlanmış formdadır.
3
Besinsel esansiyellik durumunu değerlendirin.
Arjinin vücutta üre döngüsüyle sentezlenebilir (non-esansiyel gibi görünür) ancak büyüme döneminde ihtiyaç sentez hızını aştığı için yarı-esansiyel kabul edilir.
Hızlı büyüme ve metabolik stres durumlarında dışarıdan alım zorunludur.
4
Standart amino asit olup olmadığını kontrol edin.
Arjinin, Lizin ve Histidin protein sentezine katılan 20 standart amino asit arasındadır; Ornitin ve Sitrülin değildir.
Soruda 'standart amino asit' vurgusu yapılarak üre döngüsü ara ürünlerinden ayrılması hedeflenmiştir.

Key Concept

Amino asitlerin yan zincir pKa değerlerine göre baziklik sıralaması ve kondisyonel esansiyellik kavramı.
Estimated Time:1m 30s
Question 175Question

Kollajen ve elastin liflerinin biyosentez basamakları ve yapısal özellikleri karşılaştırıldığında, bu proteinlerin modifikasyonları ve doku dağılımları hakkında yapılan aşağıdaki yorumlardan hangisi biyokimyasal olarak doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: Kollajen sentezinde prolin ve lizinlerin hidroksillenmesi hücre içinde gerçekleşirken, desmozin çapraz bağlarının oluşumu hücre dışında gerçekleşen bir modifikasyondur.

Answer

Kollajen sentezinde prolin ve lizinlerin hidroksillenmesi hücre içinde gerçekleşirken, desmozin çapraz bağlarının oluşumu hücre dışında gerçekleşen bir modifikasyondur.
Kollajen sentezinde prolin ve lizin kalıntılarının hidroksillenmesi, polipeptid zinciri henüz granüllü endoplazmik retikulumdayken (hücre içi) gerçekleşen bir olaydır. Buna karşın, elastin liflerinin birbirine bağlanarak stabilize edilmesini sağlayan desmozin çapraz bağları, tropoelastin molekülleri hücre dışına salgılandıktan sonra lizil oksidaz enziminin etkisiyle meydana gelir. Bu durum, fibröz proteinlerin olgunlaşma süreçlerindeki temel mekansal ayrımı yansıtır.

Step-by-Step Solution

1
Hücre içi ve hücre dışı basamakları ayırt et
Hidroksilasyon ve glikozilasyon hücre içinde (RER/Golgi); çapraz bağ oluşumu hücre dışında gerçekleşir.
Modifikasyonların gerçekleşmesi için gereken enzimlerin (hidroksilazlar vs. lizil oksidaz) hücresel konumları farklıdır.
2
Kollajen ve elastin arasındaki yapısal farkları belirle
Kollajen üçlü sarmal yapıdadır ve glikozillenir; elastin ise amorf bir yapıdadır ve desmozin çapraz bağları içerir.
Her iki protein de lifli (fibröz) olmasına rağmen, mekanik özellikleri ve kimyasal modifikasyonları doku gereksinimlerine göre farklılaşmıştır.
3
Kofaktör gereksinimlerini kontrol et
Hidroksilasyon için Vitamin C ve demir (Fe2+Fe^{2+}); lizil oksidaz aktivitesi için bakır (Cu2+Cu^{2+}) gereklidir.
Enzim aktivitelerinin sürdürülebilmesi için spesifik metal iyonları ve vitaminler zorunludur.

Key Concept

Fibröz proteinlerin (kollajen ve elastin) biyosentezindeki post-translasyonel modifikasyon farkları ve kofaktör gereksinimleri.
Question 176Question

Bağ dokusunun temel bileşenlerinden olan kollajen ve elastin proteinlerinin biyokimyasal özellikleri ile sentez süreçleri karşılaştırıldığında, elastin liflerine özgü olan ve onu kollajenden ayıran yapısal özellik aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Lizil oksidaz enziminin etkisiyle oluşan alizil ve lizil kalıntılarının kondenzasyonu sonucu desmozin çapraz bağlarının kurulması

Answer

Elastin lifleri, lizil oksidaz aracılığıyla oluşturulan desmozin ve izodesmozin çapraz bağlarını içermesiyle kollajenden ayrılır.
Elastin proteini, kollajen liflerinden farklı olarak glikozillenmiş kalıntılar içermez ve polipeptid zincirleri arasında desmozin çapraz bağları kurar. Desmozin, lizil oksidaz enziminin etkisiyle üç alizil ve bir lizil kalıntısının kondenzasyonu sonucu oluşur ve elastinin karakteristik elastikiyetini sağlar.

Step-by-Step Solution

1
Kollajen ve elastin proteinlerinin ortak ve farklı modifikasyonlarını hatırla.
Her iki protein de prolin hidroksilasyonu ve lizil oksidaz aktivitesi içerir, ancak kollajen ek olarak glikozilasyon ve üçlü sarmal yapıya sahiptir.
Proteinlerin yapısal farklarını ayırt etmek doğru seçeneğe ulaşmayı sağlar.
2
Elastine özgü olan çapraz bağ yapısını sorgula.
Elastin, tropoelastin birimlerinin birbirine bağlandığı desmozin çapraz bağlarını içerir.
Desmozin, elastin liflerinin esneklik ve stabilite kazanmasında kilit rol oynar.
3
Seçeneklerdeki kollajen odaklı modifikasyonları ele.
Glikozilasyon, üçlü sarmal (triple helix) ve Gly-X-Y periodisitesi kollajene özgüdür.
Elastin karbonhidrat içermez ve hidroksilizin kalıntılarına sahip değildir.

Key Concept

Elastin ve Kollajen Ayrımı (Desmozin ve Glikozilasyon farkı)
Estimated Time:1m 0s
Question 177Question

Bağ dokusunun temel bileşenlerinden olan kollajen ve elastin proteinleri, benzer amino asit kompozisyonuna sahip olmalarına rağmen yapısal organizasyonları ve post-translasyonel modifikasyonları açısından belirgin farklar gösterirler. Her iki proteinin sentezinde de Cu2+Cu^{2+} bağımlı lizil oksidaz enzimi rol almasına rağmen, oluşan çapraz bağ yapıları birbirinden farklıdır. Buna göre, elastin liflerini kollajen liflerinden ayıran temel biyokimyasal özellik aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Desmozin ve izodesmozin çapraz bağlarının bulunması

Answer

Elastin liflerini kollajenden ayıran en belirgin fark, dört lizin yan zincirinin birleşmesiyle oluşan desmozin ve izodesmozin çapraz bağlarıdır.
Doğru cevap desmozin ve izodesmozin yapılarını belirtmektedir. Bu yapılar, dört adet lizin yan zincirinin (üçü lizil oksidaz ile aldisine dönüşmüş halde) bir araya gelmesiyle oluşur ve elastinin karakteristik esneme özelliğinden sorumludur. Kollajen proteininde ise çapraz bağlar genellikle lizin ve hidroksilizin türevleri arasında daha basit yapılı (örn: lizino-norlösin) olarak kurulur; desmozin halkası oluşmaz.

Step-by-Step Solution

1
Kollajen ve elastinin ortak ve farklı özelliklerini analiz edin.
Her ikisi de glisin ve prolinden zengindir ve lizil oksidaz kullanır.
Soruda sorulan ayırt edici özelliği bulmak için ortak noktaları dışlamak gerekir.
2
Elastine özgü modifikasyonları belirleyin.
Elastin molekülünde üç lizin türevi aldisin ve bir lizin yan zinciri birleşerek desmozin halkasını oluşturur.
Bu halkasal yapı elastine kauçuk benzeri esneme ve geri dönme kabiliyeti kazandırır.
3
Çeldiricilerde verilen kollajen özelliklerini eleyin.
Glikozilasyon, triple heliks ve düzenli Gly-X-Y dizisi kollajene aittir; desmozin ise elastine.
Biyokimyasal ayrımı netleştirmek için yapısal spesisiteyi doğrulamak gerekir.

Key Concept

Desmozin çapraz bağları, elastin proteininin yapısal bütünlüğünü ve elastikiyetini sağlayan, kollajende bulunmayan özgün bir yapıdır.

Hints

1
Elastin, kollajenin aksine glikozillenmeyen ve üçlü sarmal yapısı oluşturmayan bir proteindir.
2
Elastinin esnekliğini sağlayan özel halkasal çapraz bağları düşünün; bu bağlar dört lizin kalıntısından oluşur.
3
Bu halkasal yapıya 'desmozin' adı verilir ve elastine özgüdür.

Practice More

Kollajen ve elastin sentezinde ortak olarak kullanılan vitamin ve kofaktörleri (C vitamini, Cu2+Cu^{2+}) tekrar edebilirsiniz.
Estimated Time:50s
Question 178Question

Proteinlerin yapısına katılan standart amino asitler; yan zincirlerinin kimyasal yapısı, polarite özellikleri, metabolik yıkım yolları ve besinsel gereksinimlerine göre çeşitli kriterlere dayanılarak sınıflandırılırlar. Buna göre; yan zincirinde indol halkası içeren, metabolize edildiğinde hem glukojenik hem de ketojenik özellik gösteren ve besinsel olarak esansiyel olan amino asit aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: Triptofan

Answer

Yan zincirinde indol halkası bulunduran, hem glukojenik hem ketojenik olan esansiyel amino asit Triptofandır.
Doğru cevap olan amino asit, indol adı verilen çift halkalı (benzen + pirol) bir yapıya sahiptir. Bu yapı sadece triptofanda bulunur. Triptofan aynı zamanda vücutta sentezlenemeyen (esansiyel) ve metabolizması sonucu hem glukoz hem de keton cismi öncülleri üretebilen hibrit bir amino asittir.

Step-by-Step Solution

1
Aromatik amino asitlerin halka yapılarını karşılaştırın.
Triptofan indol halkası, Fenilalanin benzen halkası, Tirozin ise fenol halkası içerir.
Soruda spesifik olarak indol halkası sorgulanmaktadır.
2
İndol halkası içeren amino asidin esansiyellik durumunu kontrol edin.
Triptofan vücutta sentezlenemeyen, besinlerle alınması zorunlu olan esansiyel bir amino asittir.
Sınıflandırma kriterlerinden biri esansiyelliktir.
3
Metabolik yıkım ürünlerini analiz edin.
Triptofan yıkıldığında hem piruvat (glukojenik öncül) hem de asetoasetil-CoA (ketojenik öncül) oluşturur.
Amino asitlerin metabolik akıbetleri glukojenik, ketojenik veya her ikisi birden olabilir.

Key Concept

Amino asitlerin yan zincir yapılarına göre aromatik sınıflandırması ve metabolik akıbetleri.

Practice More

Diğer aromatik amino asitlerin (Fenilalanin ve Tirozin) metabolik hastalıklarını (Fenilketonüri, Alkaptonüri) gözden geçirebilirsiniz.
Estimated Time:50s
Question 179Question

Histidin amino asidinin iyonlaşabilen gruplarına ait pKapK_a değerleri aşağıda verilmiştir:

GruppKapK_a Değeri
α\alpha-karboksil grubu (pKa1pK_{a1})1,821,82
İmidazol yan zinciri (pKaRpK_{aR})6,006,00
α\alpha-amino grubu (pKa2pK_{a2})9,179,17

Buna göre, histidin amino asidinin izoelektrik noktası (pIpI) aşağıdakilerden hangisidir?

Show answer & explanation

Answer: 7,597,59

Answer

Histidin amino asidinin izoelektrik noktası (pIpI), yan zincir (6,006,00) ve amino grubuna (9,179,17) ait pKapK_a değerlerinin ortalaması olan 7,597,59 değeridir.
Doğru cevap olan 7,597,59 değeri, histidinin net yükünün sıfır olduğu bölgeyi sınırlayan 6,006,00 (imidazol yan zinciri) ve 9,179,17 (α\alpha-amino) pKapK_a değerlerinin ortalamasıdır. Histidin, fizyolojik pH'a en yakın pIpI değerine sahip amino asitlerden biridir.

Step-by-Step Solution

1
Histidinin farklı pH aralıklarındaki net yükünü belirleyin.
pH<1,82pH < 1,82 iken yük +2+2; 1,82<pH<6,001,82 < pH < 6,00 iken yük +1+1; 6,00<pH<9,176,00 < pH < 9,17 iken yük 00; pH>9,17pH > 9,17 iken yük 1-1.
İzoelektrik nokta, net yükün sıfır (zwitteriyon) olduğu pH değeridir.
2
Zwitteriyon formunu çevreleyen pKapK_a değerlerini seçin.
Zwitteriyon formu 6,006,00 (pKaRpK_{aR}) ile 9,179,17 (pKa2pK_{a2}) arasındadır.
pI hesaplanırken molekülün yükünün +1+1'den 00'a ve 00'dan 1-1'e geçtiği basamaklardaki pKapK_a değerleri kullanılır.
3
Seçilen değerlerin ortalamasını alın.
pI=(6,00+9,17)/2=7,5857,59pI = (6,00 + 9,17) / 2 = 7,585 \approx 7,59.
İzoelektrik nokta, geçiş aralığının tam orta noktasıdır.

Key Concept

İzoelektrik nokta (pIpI), amino asidin net elektriksel yükünün sıfır olduğu pH değeridir. Çoklu iyonlaşabilen gruba sahip amino asitlerde, zwitteriyon formunun her iki yanındaki pKapK_a değerlerinin ortalaması alınır.
Estimated Time:1m 30s
Question 180Question

Klinik tablosunda eklem hipermobilitesi, deri hiperextansibilitesi ve vasküler rüptür riski bulunan bir hastada, Tip III kollajen sentezini etkileyen moleküler bir defekt saptanmıştır. Bu patolojinin biyokimyasal temeli ve fibröz proteinlerin genel özellikleri göz önüne alındığında, aşağıdakilerden hangisi doğrudur?

Show answer & explanation

Answer: Tip III kollajen, Tip I kollajenden farklı olarak sarmal yapısı içerisinde sistein kalıntıları içerir ve polipeptid zincirleri arasında disülfid bağları oluşturur.

Answer

Tip III kollajen, Tip I'den farklı olarak sarmal domaininde sistein kalıntıları içeren ve disülfid bağları kuran bir yapıya sahiptir.
Vasküler Ehlers-Danlos sendromu, Tip III kollajen sentezindeki defektlerden kaynaklanır. Tip III kollajenin en karakteristik biyokimyasal farkı, Tip I'in aksine üçlü sarmal yapısı içinde sistein kalıntıları içermesi ve bu sayede zincirler arası disülfid köprüleri kurabilmesidir.

Step-by-Step Solution

1
Hastanın klinik tablosunu analiz et.
Eklem hipermobilitesi, deri hiperextansibilitesi ve vasküler rüptür (vasküler Ehlers-Danlos) Tip III kollajen defektine işaret eder.
Tip III kollajen damar duvarları ve içi boş organların temel yapısal proteinidir.
2
Tip I ve Tip III kollajen arasındaki yapısal farkı değerlendir.
Tip III kollajen, sarmal yapısı içinde sistein kalıntıları barındırırken Tip I kollajen sadece propeptid bölgelerinde sistein içerir.
Bu fark, Tip III kollajenin polimerizasyon ve stabilizasyon özelliklerini belirler.
3
Seçeneklerdeki post-translasyonel modifikasyonların yerini doğrula.
Glikozilasyon hücre içindedir, propeptid kesilmesi ise hücre dışındadır.
Sentez basamaklarının hücresel lokasyonu kollajen olgunlaşması için kritiktir.

Key Concept

Tip III kollajen, fibriler yapılı olmasına rağmen sarmal domaininde sistein bulunduran tek ana kollajen tipidir.

Alternative Method

Sistemin hücre içi (sarmal oluşumu öncesi) ve hücre dışı (fibril oluşumu) olarak ikiye ayrılması, post-translasyonel modifikasyon sorularında eleme yöntemi olarak kullanılabilir.
Estimated Time:1m 30s
PreviousPage 9 / 10Next
Amino Asitler ve Proteinler — TUS - Tıpta Uzmanlık Sınavı — Page 9 | Examkin